DOI: https://doi.org/10.18524/2304-0947.2019.2(70).169223

ВИВЧЕННЯ ВЗАЄМОДІЇ ФАБОМОТИЗОЛУ ДИГІДРОХЛОРИДУ З СИРОВАТКОВИМ АЛЬБУМІНОМ ЛЮДИНИ ФЛУОРЕСЦЕНТНИМ МЕТОДОМ

A. V. Yegorova, G. V. Maltsev, Yu. V. Scrypynets, S. N. Kashutskуy, V. P. Antonovich

Анотація


Вивчення зв’язування лікарських засобів з білками стало важливим напрямком досліджень у галузі наук про життя, хімії та клінічної медицини. У фізіологічних умовах досліджували взаємодію in vitro між селективним анксіолітиком, який не належить до класу агоністів бензодіазепінових рецепторів-5-етокси-2-[(2-морфолін-4-ілетил)тіо]-1Н-бензимідазол дигідрохлоридом (фабомотізолом дигідрохлоридом, ФД) та сироватковим альбуміном людини (САЛ) за довжини хвилі збудження 280 нм та при різних температурах (298K і 313K) методом флуоресцентної емісійної спектроскопії. Випромінювання САЛ характеризується широкою смугою за довжини хвилі 348 нм. Результати експерименту показали, що ФД гасить власну флуоресценцію білка в результаті статичної взаємодії в системі САЛ – ФД, що підтверджується зсувами в разностних УФ – спектрах та зменшенням константи зв’язування у системі САЛ – ФД з підвищенням температури. Встановлено константу (lgKA = 6,15 при 298 K) і кількість місць зв’язування у системі САЛ – ФД. Негативні значення зміни ентальпії (ΔHº) та зміни ентропії (ΔSº) можна віднести частково до ван-дер-ваальсових сил та частково до утворення водневих зв’язків. Відповідно до теорії резонансного переносу енергії, встановлено, що середня відстань між донорними і акцепторними молекулами для системи САЛ – ФД становить 1,24 нм. Показано перекриття спектру абсорбції ФД зі спектром флуоресценції САЧ. Отримані дані показують, що ФД може бути використаний як флуоресцентний зонд для протеїнів, які є особливо придатними для виявлення змін локальної полярності. Оскільки фармацевтичні фірми потребують стандартизованих скринінгів для зв’язування з білками на першому етапі створення нового лікарського засобу, таке дослідження взаємодії між САЧ і ФД було б корисним у фармацевтичній промисловості та клінічній медицині.

Ключові слова


сироватковий альбумін людини; флуоресценція; фабомотизолу дигідрохлорид

Повний текст:

PDF (Русский)

Посилання


Gentili P.L., Ortica F., Favaro G. Static and Dynamic Interaction of a Naturally Occurring Photochromic Molecule with Bovine Serum Albumin Studied by UV-Visible Absorption and Fluorescence Spectroscopy. J. Phys. Chem. B., 2008, vol. 112, рр. 16793-16801. http://dx.doi.org/10.1021/jp805922g

Tian J.N., Liu J.Q., He W., Hu Z.O., Yao X.J., Chen X.G. Probing the Binding of Scutellarin to Human Serum Albumin by Circular Dichroism, Fluorescence Spectroscopy, FTIR and Molecular Modeling Method. Biomacromolecules, 2004, vol. 5, рр. 1956-1961. http://dx.doi.org/10.1021/bm049668m

Ghuman J., Zunszain P. A., Petitpas I. Structural basis of the drug-binding specificity of human serum albumin. J. Mol. Biol., 2005, vol. 353, no 1. рр. 38 – 52. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2005.07.075

Roy S. Review on interaction of serum albumin with drug molecules research and reviews. J. Pharmacol. Toxicol. Stud. 2016, vol. 4, no 2, рр. 7 – 16.

Wang Y., Huang F., Liu Y. Study on the interaction of cefazolin and ceftriaxone with human serum albumin with multi-spectroscopic and docking methods. Spectrosc. Spectral. Anal., 2017, vol. 37, no 4, рр. 1205 – 1210. http://dx.doi.org/10.3964/j.issn.1000-0593(2017)04-1205-06

Roy S., Ganai S., Nandi R. K., Majundar K.C., Das T.K. Studies of the interaction of bovine serum albumin with pyrimidine-annulated spirodihydrofuran and its biological activities. Adv. Mater. Lett., 2015, vol. 6, no 11, рр.1018-1024. http://dx.doi.org/10.5185/amlett.2015.5933

Xu H., Yao N., Xu H., Wang T., Li G., Li Z. Characterization of the interaction between eupatorin and bovine serum albumin by spectroscopic and molecular modeling methods. Int. J. Mol. Sci., 2013, vol. 14, рр. 14185-14203. http://dx.doi.org/10.3390/ijms140714185

Dong S., Li Z., Shi L., Huang G., Chen S., Huang T. The interaction of plant-growth regulators with serum albumin: Molecular modeling and spectroscopic methods. Food Chem. Toxicol., 2014, vol. 67, рр. 123–130. http://dx.doi.org/10.1016/j.fct.2014.02.020

Gowda B., Mallappa M., Gowda J., Rengasamy R. Interaction of ketoconazole with bovine serum albumin: electrochemical, spectroscopic and molecular modeling studies. J. Appl. Pharm. Sci., 2015, vol. 5, рр. 037-044. http://dx.doi.org/10.7324/JAPS.2015.58.S6

Abu Teir M.M., Ghithan J., Abu-Taha M.I., Darwish S.M., Abu-hadid M.M. Spectroscopic approach of the interaction study of ceftriaxone and human serum albumin. J. Biophys. Struct. Biol., 2014, vol. 6, рр. 1-12. http://dx.doi.org/10.5897/JBSB2013.0045

Hamdi O., Feroz S., Shilpi J., Anouar El. H., Mukarram A., Mohamad S.B., Tayyab S., Awang K. Spectrofluorometric and molecular docking studies on the binding of curcumenol and curcumenone to human serum albumin. Int. J. Mol. Sci., 2015, vol. 16, рр. 5180-5193. http://dx.doi.org/10.3390/ijms16035180

Salam M.A., Rokonujjaman M., Rahman A., Sultana U.N., Zakir S.M. Study of in Vitro Interaction of Sildenafil Citrate with Bovine Serum Albumin by Fluorescence Spectroscopy. Pharmacol. Pharm., 2015, vol. 6, рр. 94-101. http://dx.doi.org/10.4236/pp.2015.62012

Meti M.D., Nandibewoor S.T., Joshi S.D., More U.A., Chimatadar S.A. Multi-spectroscopic investigation of the binding interaction of fosfomycin with bovine serum albumin. J. Pharm. Anal., 2015, vol. 5, рр. 249–255. http://dx.doi.org/10.1016/j.jpha.2015.01.004

Naik P.N., Nandibewoor S.T., Chimatadar S.A. Non-covalent binding analysis of sulfamethoxazole to human serum albumin: Fluorescence spectroscopy, UV–vis, FT-IR, voltammetric and molecular modeling. J. Pharm. Anal., 2015, vol. 5, рр. 143–152. http://dx.doi.org/10.1016/j.jpha.2015.01.003

Khan S.N., Islam B., Khan A.U. Probing midazolam interaction with human serum albumin and its effect on structural state of protein. Int. J. Integ. Biol., 2007, vol. 1, рр. 102–112.

Valeur B., Brochon J.C. New Trends in Fluorescence Spectroscopy. Berlin, Springer, 1999, pp. 25–28.

Lakowicz J.R. Principles of Fluorescence Spectroscopy. New York, Springer, 2006, 954 p.

. Ross P.D., Subramanian S. Thermodynamics of protein association reactions: Forces contributing to stability. Biochem., 1981, vol. 20, рр. 3096–3102. http://dx.doi.org/10.1021/bi00514a017

Aki H., Yamamoto M. Thermodynamics of the binding of phenothiazines to human plasma, human serum albumin and alpha 1-acid glycoprotein: a calorimetric study. J. Pharm. Pharmacol., 1989, vol. 41, рр. 674-679. http://dx.doi.org/10.1111/j.2042-7158.1989.tb06339.x

Miller J.N. Recent advances in molecular luminescence analysis. Proc. Anal. Div. Chem. Soc., 1979, vol. 16, no 7, рр. 203–208.

Wu P., Brand L. Resonance energy transfer: Methods and applications. Anal. Biochem., 1994, vol. 218, рр. 1–13.

Forster T. Zwischenmolekulare energiewanderung und fluoreszenz. Ann. Phys., 1948, vol. 2, рр. 55–75.

Xiao J.B., Shi J., Cao H., Wu S.D., Ren F.L., Xu M. Analysis of binding interaction between puerarin and bovine serum albumin by multi-spectroscopic method. J. Pharm. Biomed. Anal., 2007, vol. 45, рр. 609–615. http:// dx.doi.org/10.1016/j.jpba.2007.08.032.


Пристатейна бібліографія ГОСТ


1. Gentili P.L., Ortica F., Favaro G. Static and Dynamic Interaction of a Naturally Occurring Photochromic Molecule with Bovine Serum Albumin Studied by UV-Visible Absorption and Fluorescence Spectroscopy // J. Phys. Chem. B. – 2008. – Vol. 112. – P. 16793-16801. http://dx.doi.org/10.1021/jp805922g

2. Tian J.N., Liu J.Q., He W., Hu Z.O., Yao X.J., Chen X.G. Probing the Binding of Scutellarin to Human Serum Albumin by Circular Dichroism, Fluorescence Spectroscopy, FTIR and Molecular Modeling Method // Biomacromolecules – 2004. – Vol. 5. – P. 1956-1961. http://dx.doi.org/10.1021/bm049668m

3. Ghuman J., Zunszain P. A., Petitpas I. Structural basis of the drug-binding specificity of human serum albumin // J. Mol. Biol. – 2005. – Vol. 353, N 1. – P. 38 – 52. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2005.07.075

4. Roy S. Review on interaction of serum albumin with drug molecules research and reviews // J. Pharmacol. Toxicol. Stud. – 2016. – Vol. 4, N 2. – P. 7 – 16.

5. Wang Y., Huang F., Liu Y. Study on the interaction of cefazolin and ceftriaxone with human serum albumin with multi-spectroscopic and docking methods // Spectrosc. Spectral Anal. – 2017. – Vol. 37, N 4. – P. 1205 – 1210. http://dx.doi.org/10.3964/j.issn.1000-0593(2017)04-1205-06

6. Roy S., Ganai S., Nandi R. K., Majundar K.C., Das T. K.. Studies of the interaction of bovine serum albumin with pyrimidine-annulated spirodihydrofuran and its biological activities // Adv. Mater. Lett. – 2015. – Vol. 6, N 11. – P. 1018-1024. http://dx.doi.org/10.5185/amlett.2015.5933

7. Xu H., Yao N., Xu H., Wang T., Li G., Li Z. Characterization of the interaction between eupatorin and bovine serum albumin by spectroscopic and molecular modeling methods // Int. J. Mol. Sci. – 2013. – Vol. 14. – P. 14185-14203. http://dx.doi.org/10.3390/ijms140714185

8. Dong S., Li Z., Shi L., Huang G., Chen S., Huang T. The interaction of plant-growth regulators with serum albumin: Molecular modeling and spectroscopic methods // Food Chem. Toxicol. – 2014. – Vol. 67. – P. 123–130. http://dx.doi.org/10.1016/j.fct.2014.02.020

9. Gowda B., Mallappa M., Gowda J., Rengasamy R. Interaction of ketoconazole with bovine serum albumin: electrochemical, spectroscopic and molecular modeling studies // J. Appl. Pharm. Sci. – 2015. – Vol. 5. – P. 037-044. http://dx.doi.org/10.7324/JAPS.2015.58.S6

10. Abu Teir M.M., Ghithan J., Abu-Taha M.I., Darwish S.M., Abu-hadid M.M. Spectroscopic approach of the interaction study of ceftriaxone and human serum albumin // J. Biophys. Struct. Biol. – 2014. – Vol. 6. – P. 1-12. http://dx.doi.org/10.5897/JBSB2013.0045

11. Hamdi O., Feroz S., Shilpi J., Anouar El. H., Mukarram A., Mohamad S.B., Tayyab S., Awang K. Spectrofluorometric and molecular docking studies on the binding of curcumenol and curcumenone to human serum albumin // Int. J. Mol. Sci. – 2015. – Vol. 16. – P. 5180-5193. http://dx.doi.org/10.3390/ijms16035180

12. Salam M.A., Rokonujjaman M., Rahman A., Sultana U.N., Zakir S.M. Study of in Vitro Interaction of Sildenafil Citrate with Bovine Serum Albumin by Fluorescence Spectroscopy // Pharmacol. Pharm. – 2015. – Vol. 6. – P. 94-101. http://dx.doi.org/10.4236/pp.2015.62012

13. Meti M.D., Nandibewoor S.T., Joshi S.D., More U.A., Chimatadar S.A. Multi-spectroscopic investigation of the binding interaction of fosfomycin with bovine serum albumin // J. Pharm. Anal. –2015. – Vol. 5. – P. 249–255. http://dx.doi.org/10.1016/j.jpha.2015.01.004

14. Naik P.N., Nandibewoor S.T., Chimatadar S.A. Non-covalent binding analysis of sulfamethoxazole to human serum albumin: Fluorescence spectroscopy, UV–vis, FT-IR, voltammetric and molecular modeling // J. Pharm. Anal. – 2015. – Vol. 5. – P. 143–152. https://doi.org/10.1016/j.jpha.2015.01.003

15. Khan S.N., Islam B., Khan A.U. Probing midazolam interaction with human serum albumin and its effect on structural state of protein // Int. J. Integ. Biol. – 2007. – Vol. 1. – P. 102–112.

16. Valeur B., Brochon J.C. New Trends in Fluorescence Spectroscopy. Berlin. Springer. 1999. – P. 25–28.

17. Lakowicz J.R. Principles of Fluorescence Spectroscopy. New York. Springer. 2006. – 954 p.

18. Ross P.D., Subramanian S. Thermodynamics of protein association reactions: Forces contributing to stability // Biochemistry – 1981. – Vol. 20. – P. 3096–3102. http://dx.doi.org/10.1021/bi00514a017

19. Aki H., Yamamoto M. Thermodynamics of the binding of phenothiazines to human plasma, human serum albumin and alpha 1-acid glycoprotein: a calorimetric study // J. Pharm. Pharmacol. – 1989. – Vol. 41. – P. 674-679. http://dx.doi.org/10.1111/j.2042-7158.1989.tb06339.x

20. Miller J.N. Recent advances in molecular luminescence analysis // Proc. Anal. Div. Chem. Soc. – 1979. – Vol. 16, No 7. – Р. 203–208.

21. Wu P., Brand L. Resonance energy transfer: Methods and applications // Anal. Biochem. – 1994. – Vol. 218. – P. 1–13.

22. Forster T. Zwischenmolekulare energiewanderung und fluoreszenz // Ann. Phys. – 1948. – Vol. 2. – P. 55–75.

23. Xiao J.B., Shi J., Cao H., Wu S.D., Ren F.L., Xu, M. Analysis of binding interaction between puerarin and bovine serum albumin by multi-spectroscopic method // J. Pharm. Biomed. Anal. – 2007. – Vol. 45. – P. 609–615. http://dx.doi.org/10.1016/j.jpba.2007.08.032

 





Creative Commons License
Ця робота ліцензована Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International License.