DOI: https://doi.org/10.18524/2304-0947.2018.1(65).124550

СПЕКТРОСКОПІЧНЕ ВИВЧЕННЯ ВЗАЄМОДІЇ ІНДОМЕТАЦИНУ ТА ДАКЛАТАСВІРУ ДИГІДРОХЛОРІДУ З СИРОВАТКОВИМ АЛЬБУМІНОМ ЛЮДИНИ

A. V. Yegorova, G. V. Maltsev, Yu. V. Scrypynets, V. P. Antonovich

Анотація


Флуоресцентна спектроскопія є одним з ефективних методів вивчення зв’язування лікарських речовин з білками, що є важливим для цілей біохімії та медицини. При вивченні взаємодії in vitro в якості моделі використовують сироватковий альбумін людини (САЛ), завдяки присутності в його складі залишків триптофану, які характеризуються високою чутливістю до оточення. Вивчення зв’язування засновано на ефекті статичного гасіння власної флуоресценції САЛ молекулами лікарських препаратів, які виступають в ролі гасників. Однак, такий спосіб вивчення взаємодії стає непридатним, якщо відбувається перекривання (часткове або повне) спектрів флуоресценції протеїну та молекули гасника. Досліджено взаємодію між індометацином (ІНД), даклатасвіром дигідрохлоридом (ДАК) та САЛ методом флуоресценції в модельних фізіологічних умовах. Результати експерименту показують, що власна флуоресценція ІНД і ДАК проявляється в тій же самій області спектру, що і власна флуоресценція протеїну. У разі ІНД можна вибрати невелику частину спектру, зміщену відносно максимуму, в якому проявляється гасіння флуоресценції протеїну. У разі ДАК відбувається повне накладення його спектру емісії на власну флуоресценцію протеїну. Встановлено, що в результаті статичної взаємодії в системах САЧ-ІНД та САЧ-ДАК відбувається гасіння власної флуоресценції ІНД і ДАК протеїном. Показана можливість визначення констант зв’язування САЧ з молекулами лікарських речовин по гасінню їх власної флуоресценції. Встановлено константи та число місць зв’язування в системах САЧ-ІНД(ДАК). Відповідно до теорії резонансного переносу енергії встановлено інтеграл перекривання, ферстеровський радіус (R0), середню відстань між донорними та акцепторними молекулами (r) для систем САЧ-ІНД(ДАК). Оскільки фармацевтичні фірми на першому етапі розробки нового лікарського засобу потребують стандартизований скринінг для його зв’язування з білками, подібне вивчення взаємодії САЛ та ІНД(ДАК) має бути корисним для фармацевтичної промисловості та клінічної медицині.

Ключові слова


сироватковий альбумін людини; флуоресценція; індометацин; даклатасвіру дигідрохлорид

Повний текст:

PDF (Русский)

Посилання


Gentili P.L., Ortica F., Favaro G. Static and Dynamic Interaction of a Naturally Occurring Photochromic Molecule with Bovine Serum Albumin Studied by UV-Visible Absorption and Fluorescence Spectroscopy. J. Phys. Chem. B, 2008, vol. 112, рр. 16793-16801. http://dx.doi.org/10.1021/jp805922g

Tian J.N., Liu J.Q., He W., Hu Z.O., Yao X.J., Chen X.G. Probing the Binding of Scutellarin to Human Serum Albumin by Circular Dichroism, Fluorescence Spectroscopy, FTIR and Molecular Modeling Method. Biomacromolecules, 2004, vol. 5, рр. 1956-1961. http://dx.doi.org/10.1021/bm049668m

Peters T. All about Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications. Academic Press: San Diego, CA, USA, 1996, 432 p.

Kwon S., Carson J.H. Fluorescence Quenching and Dequenching Analysis of RNA Interactions in Vitro and in Vivo. Anal. Biochem., 1998, vol. 264, рр. 133-140. http://dx.doi.org/10.1006/abio.1998.2846

Khan S.N., Islam B., Yennamalli R., Sultan A., Subbarao N., Khan A.U. Interaction of mitoxantrone with human serum albumin: Spectroscopic and molecular modeling studies. Еurop. J. Pharm. Sci., 2008, vol. 35, рр. 371–382. http://dx.doi.org/10.1016/j.ejps.2008.07.010

Wang Y., Tang B., Zhang H., Zhou Q., Zhang G. Studies on the interaction between imidacloprid and human serum albumin: Spectroscopic approach. J. Photochem. Photobiol. B: Biology, 2009, vol. 94, рр. 183–190. https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2008.11.013

Gao X., Tang Y., Rong W., Zhang X., Zhao W., Zi Y. Analysis of binding interaction between captopril and human serum albumin. Amer. J. Anal. Chem., 2011, vol. 2, рр. 250-257. http://dx.doi.org/10.4236/ajac.2011.22030

Roy S. Review on Interaction of Serum Albumin with Drug Molecules Research and Reviews. J. Pharmacol. Toxicolog. Studies. 2016, vol. 4, no 2, рр.7-16.

Khan S.N., Islam B., Khan A.U. Probing midazolam interaction with human serum albumin and its effect on structural state of protein. Int. J. Integ. Biol., 2007, vol. 1, рр. 102–112.

Bogdan M., Pirnau A., Floare C., Bugeac C. Binding interaction of indomethacin with human serum albumin J. Pharm. Biomed. Anal. 2008, vol. 47, рр. 981 – 984.

Wu P., Brand L. Resonance energy transfer: Methods and applications. Anal. Biochem., 1994, vol. 218,рр. 1–13.

Forster T. Zwischenmolekulare energiewanderung und fl uoreszenz. Ann. Phys., 1948, vol. 2, рр. 55–75.

Xiao J.B., Shi J., Cao H., Wu S.D., Ren F.L., Xu M. Analysis of binding interaction between puerarin and bovine serum albumin by multi-spectroscopic method. J. Pharm. Biomed. Anal., 2007, vol. 45, рр. 609–615.http://dx.doi.org/10.1016/j.jpba.2007.08.032


Пристатейна бібліографія ГОСТ


1. Gentili P.L., Ortica F., Favaro G. Static and Dynamic Interaction of a Naturally Occurring Photochromic Molecule with Bovine Serum Albumin Studied by UV-Visible Absorption and Fluorescence Spectroscopy // J.Phys. Chem. B – 2008. – Vol. 112. – P. 16793-16801. http://dx.doi.org/10.1021/jp805922g

2. Tian J.N., Liu J.Q., He W., Hu Z.O., Yao X.J., Chen X.G. Probing the Binding of Scutellarin to Human Serum Albumin by Circular Dichroism, Fluorescence Spectroscopy, FTIR and Molecular Modeling Method // Biomacromolecules – 2004. – Vol. 5. – P. 1956-1961. http://dx.doi.org/10.1021/bm049668m

3. Kwon S., Carson J.H. Fluorescence Quenching and Dequenching Analysis of RNA Interactions in Vitro and in Vivo // Anal. Biochem. – 1998. – Vol. 264. – P. 133-140. http://dx.doi.org/10.1006/abio.1998.2846

4. Peters T. All about Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications; Academic Press: San Diego,CA, USA. – 1996. – 432 p.

5. Khan S.N., Islam B., Yennamalli R., Sultan A., Subbarao N., Khan A.U. Interaction of mitoxantrone with human serum albumin: Spectroscopic and molecular modeling studies // Еurop. J. Pharm. Sci. – 2008. – Vol. 35. –P. 371–382. http://dx.doi.org/10.1016/j.ejps.2008.07.010

6. Wang Y., Tang B., Zhang H., Zhou Q., Zhang G. Studies on the interaction between imidacloprid and human serum albumin: Spectroscopic approach // J. Photochem. Photobiol. B: Biology – 2009. – Vol. 94. – P. 183–190. https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2008.11.013

7. Gao X., Tang Y., Rong W., Zhang X., Zhao W., Zi Y. Analysis of binding interaction between captopril and human serum albumin // Amer. J. Anal. Chem. –2011. – Vol. 2. – P. 250-257. http://dx.doi.org/10.4236/ajac.2011.22030

8. Roy S. Review on Interaction of Serum Albumin with Drug Molecules Res. Reviews. // J. Pharmacol. Toxicolog.Studies. – 2016. – Vol. 4, N 2. – P.7-16.

9. Khan S.N., Islam B., Khan A.U. Probing midazolam interaction with human serum albumin and its effect on structural state of protein. // Int. J. Integ. Biol. – 2007. – Vol. 1. – P. 102–112.

10. Bogdan M., Pirnau A., Floare C., Bugeac C. Binding interaction of indomethacin with human serum albumin. // J. Pharm. Biomed. Anal. – 2008. – Vol. 47. – P. 981 – 984.

11. Wu P., Brand L. Resonance energy transfer: Methods and applications // Anal. Biochem. – 1994. – Vol. 218. –P. 1–13.

12. Forster T. Zwischenmolekulare energiewanderung und fl uoreszenz // Ann. Phys. – 1948. – Vol. 2. – P. 55–75.

13. Xiao J.B., Shi J., Cao H., Wu S.D., Ren F.L., Xu, M. Analysis of binding interaction between puerarin and bovine serum albumin by multi-spectroscopic method // J. Pharm. Biomed. Anal. – 2007. – Vol. 45. – P. 609–615. http://dx.doi.org/10.1016/j.jpba.2007.08.032





Creative Commons License
Ця робота ліцензована Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International License.