DOI: https://doi.org/10.18524/2304-0947.2018.4(68).147821

БЕНЗИЛІДЕНАНІЛІНИ І СПОРІДНЕНІ СПОЛУКИ ЯК ІНГІБІТОРИ ТИРОЗИНАЗИ

Yu. A. Shesterenko, I. I. Romanovska, O. V. Sevastyanov, A. S. Karpenko

Анотація


Показано, що бензиліден-2-амінофенол і бензиліден-4-амінофенол є ефективними інгібіторами монофенолазної активності тирозинази (ІС50 7,8 і 31,2 мкмоль/дм3, відповідно), і значно перевищують стандартний інгібітор – койєву кислоту за інгібуючою здатністю. Досліджений вплив інших альдімінів на активність ензиму. Показано, що сполуки, які містять нафталіновий фрагмент, гетероатом у ароматичному фрагменті аніліну, а також біс-альдіміни (в концентраціях 2 – 250 мкмоль/дм3) не є інгібіторами тирозинази. Виявлено, що 3-(2-гідроксифеніліміно)-1,3-дигідроіндол-2-он проявив значну інгібуючу здатність (8,8 мкмоль/дм3), близьку до такої бензиліден-2-амінофенолу.


Ключові слова


тирозиназа; Agaricus bisporus; інгібітор; похідні бензиліденаніліну; альдіміни

Повний текст:

PDF

Посилання


Argawer R.I., White C.E. Effect of substituent groups on fluorescence of metal chelates. Anal. Chem, 1964, vol. 36, pp. 2141-2144.

Bae S.J., Ha Y.M., Park Y.J., Park J.Y., Song Y.M., Ha T.K., Chun P., Moon H. R., Chung H.Y. Design, synthesis, and evaluation of (E)-N-substituted benzylidene-aniline derivatives as tyrosinase inhibitors. Eur. J. Med. Chem., 2012, vol. 57, pp. 383-90. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2012.09.026

Borovansky J., Riley P.A. Melanins and Melanosomes: Biosynthesis, Structure, Physiological and Pathological Functions. Weinheim, John Wiley & Sons, 2011. 424 p.

Chang T.Sh. An updated review of tyrosinase inhibitors. Int. J. Mol. Sci., 2009, vol. 10, pp. 2440–2475. https://doi.org/10.3390/ijms10062440

Deri B., Kantee M., Goldfeder M., Lecina D., Guallar V., Adir N., Fishman A. The unravelling of the complex pattern of tyrosinase inhibition. Sci. Rep., 2016, 6, 34993. https://doi.org/10.1038/srep34993

Fernandes M.S., Kerka S. Microorganisms as a source of tyrosinase inhibitors: a review. Annals Microbiol., 2017, vol. 67, pp 343–358. https://doi.org/10.1007/s13213-017-1261-7

Hartree E.F. Determination of protein: a modification of the Lowry method, that gives a linear photometric response. Anal. Biochem., 1972, vol. 48, pp. 422-427. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(72)90094-2.

Halaouli S., Asther M., Sigoillot I.-C. Fungal tyrosinases: new prospects in molecular characteristics, bioengineering and biotechnological application. J. Appl. Microbiol., 2006, vol. 100, pp. 219-232. https://doi.org/10.1111/j.1365-2672.2006.02866.x

Ikehata K. Nicell J.A. Color and toxicity removal following tyrosinase – catalyzed oxidation of phenols. Biotechnol. Progr., 2000, vol. 16, no 4, pp. 533-540. https://doi.org/10.1021/bp0000510

Lee S.Y., Baek N., Nam T.G. Natural, semisynthetic and synthetic tyrosinase inhibitors. J. Enzyme Inhibition Med. Chem., 2015, vol. 31, pp. 3-13. http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2015.1004058

Leeuwen J.V., Wichers H.J. T yrosinase activity and isoform composition in separate tissues during development of Agaricus bisporus fruit bodies. Mycological Res., 1999, vol. 103, pp. 413-418. http://dx.doi.org/10.1017/S095375629800731X

Pillaiyar T., Manickam M., Namasivayam V. Skin whitening agents: medicinal chemistry perspective of tyrosinase inhibitors. J. Enzyme Inhib. Med. Chem., 2017, vol.32, pp. 403-425. http://dx.doi.org/10.1080/14756366.2016.1256882.

Rossi A.M., Perez, M.I. Treatment of hyperpigmentation. Facial plastic surgery clinics of North America, 2011, vol. 19, pp. 313-324. https://doi.org/10.1016/j.fsc.2011.05.010

Singleton V. L., Othofer R., Lamnela-Raventos R. Analysis of total phenols and other oxidation substrates and antioxidants by means of Folin-Ciocalteu reagent. Meth. Enzymol., 1999, vol. 299, pp. 152-178. https:// doi.org/10.1016/S0076-6879(99)99017-1

Shesterenko Yu., Romanovska I., Sevastyanov O., Karpenko A., Zanoza S. Poshuk novykh syntetychnykh inhibitoriv tyrozynazy. Visn. Odes. nac. univ., Him., 2017. vol. 22, no 4, pp. 69-79. (in Ukrainian).


Пристатейна бібліографія ГОСТ


1. Argawer R.I., White C.E. Effect of substituent groups on fluorescence of metal chelates. // Anal. Chem. –1964. – Vol. 36. – P. 2141-2144.

2. Bae S.J., Ha Y.M., Park Y.J., Park J.Y., Song Y.M., Ha T.K., Chun P., Moon H.R., Chung H.Y. Design, synthesis, and evaluation of (E)-N-substituted benzylidene-aniline derivatives as tyrosinase inhibitors. // Eur. J. Med. Chem. – 2012. – Vol. 57. – P. 383-390. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2012.09.026

3. Borovansky J., Riley P.A. Melanins and Melanosomes: Biosynthesis, Structure, Physiological and Pathological Functions. – John Wiley & Sons, 2011. – 424 p.

4. Chang T.Sh. An updated review of tyrosinase inhibitors. // Int. J. Mol. Sci. – 2009. – Vol. 10. – P. 2440–2475. https://doi.org/10.3390/ijms10062440.

5. Deri B., Kantee M., Goldfeder M., Lecina D., Guallar V., Adir N., Fishman A. The unravelling of the complex pattern of tyrosinase inhibition. // Sci. Rep. – 2016. – Vol. 6, N 1. – 34993. https://doi.org/10.1038/srep34993.

6. Fernandes M.S., Kerka S. Microorganisms as a source of tyrosinase inhibitors: a review // Annals Microbiol. – 2017. – Vol. 67. – P. 343–358. https://doi.org/10.1007/s13213-017-1261-7.

7. Hartree E.F. Determination of protein: a modification of the Lowry method, that gives a linear photometric response. // Anal. Biochem. – 1972. - Vol. 48. – Р. 422-427. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(72)90094-2.

8. Halaouli S., Asther M., Sigoillot I.-C. Fungal tyrosinases: new prospects in molecular characteristics, bioengineering and biotechnological application // J. Appl. Microbiol. – 2006. – Vol. 100. – P. 219-232. https://doi.org/10.1111/j.1365-2672.2006.02866.x

9. Ikehata K. Nicell J.A. Color and toxicity removal following tyrosinase – catalyzed oxidation of phenols. // Biotechnol. Progr. – 2000. - Vol. 16, N 4. – Р. 533-540. https://doi.org/10.1021/bp0000510

10. Lee S.Y., Baek N., Nam T.G. Natural, semisynthetic and synthetic tyrosinase inhibitors // J. Enzyme Inhibition Med. Chem. – 2015. – Vol. 31. – P. 1-13. http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2015.1004058

11. Leeuwen J.V., Wichers H.J. Tyrosinase activity and isoform composition in separate tissues during development of Agaricus bisporus fruit bodies. // Mycological Res. – 1999. -Vol. 103. – P. 413-418. http:// dx.doi.org/10.1017/S095375629800731X

12. Pillaiyar T., Manickam M., Namasivayam V. Skin whitening agents: medicinal chemistry perspective of tyrosinase inhibitors // J. Enzyme Inhib. Med. Chem. – 2017. – Vol. 32. – P. 403-425. https://doi.org/10.1080/14756366.2016.1256882.

13. Rossi A.M., Perez M.I. Treatment of hyperpigmentation // Facial plastic surgery clinics of North America. –2011. – Vol. 19. – P. 313-324. https://doi.org/10.1016/j.fsc.2011.05.010

14. Singleton V.L., Othofer R., Lamnela-Raventos R. Analysis of total phenols and other oxidation substrates and antioxidants by means of Folin-Ciocalteu reagent. Meth. Enzymol. – 1999. – Vol. 299. – Р. 152-178. https:// doi.org/10.1016/S0076-6879(99)99017-1

15. Шестеренко Ю.А., Романовська І.І., Севастьянов О.В., Карпенко О.С., Заноза С.О. Пошук нових синтетичних інгібіторів тирозинази // Вісник ОНУ. Хімія. – 2017. – Т.22, №. 4. – С. 69-79. https://doi.org/10.18524/2304-0947.2017.4(64).115929




Creative Commons License
Ця робота ліцензована Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International License.