БЕНЗИЛІДЕНАНІЛІНИ І СПОРІДНЕНІ СПОЛУКИ ЯК ІНГІБІТОРИ ТИРОЗИНАЗИ
DOI:
https://doi.org/10.18524/2304-0947.2018.4(68).147821Ключові слова:
тирозиназа, Agaricus bisporus, інгібітор, похідні бензиліденаніліну, альдіміниАнотація
Показано, що бензиліден-2-амінофенол і бензиліден-4-амінофенол є ефективними інгібіторами монофенолазної активності тирозинази (ІС50 7,8 і 31,2 мкмоль/дм3, відповідно), і значно перевищують стандартний інгібітор – койєву кислоту за інгібуючою здатністю. Досліджений вплив інших альдімінів на активність ензиму. Показано, що сполуки, які містять нафталіновий фрагмент, гетероатом у ароматичному фрагменті аніліну, а також біс-альдіміни (в концентраціях 2 – 250 мкмоль/дм3) не є інгібіторами тирозинази. Виявлено, що 3-(2-гідроксифеніліміно)-1,3-дигідроіндол-2-он проявив значну інгібуючу здатність (8,8 мкмоль/дм3), близьку до такої бензиліден-2-амінофенолу.
Посилання
Argawer R.I., White C.E. Effect of substituent groups on fluorescence of metal chelates. Anal. Chem, 1964, vol. 36, pp. 2141-2144.
Bae S.J., Ha Y.M., Park Y.J., Park J.Y., Song Y.M., Ha T.K., Chun P., Moon H. R., Chung H.Y. Design, synthesis, and evaluation of (E)-N-substituted benzylidene-aniline derivatives as tyrosinase inhibitors. Eur. J. Med. Chem., 2012, vol. 57, pp. 383-90. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2012.09.026
Borovansky J., Riley P.A. Melanins and Melanosomes: Biosynthesis, Structure, Physiological and Pathological Functions. Weinheim, John Wiley & Sons, 2011. 424 p.
Chang T.Sh. An updated review of tyrosinase inhibitors. Int. J. Mol. Sci., 2009, vol. 10, pp. 2440–2475. https://doi.org/10.3390/ijms10062440
Deri B., Kantee M., Goldfeder M., Lecina D., Guallar V., Adir N., Fishman A. The unravelling of the complex pattern of tyrosinase inhibition. Sci. Rep., 2016, 6, 34993. https://doi.org/10.1038/srep34993
Fernandes M.S., Kerka S. Microorganisms as a source of tyrosinase inhibitors: a review. Annals Microbiol., 2017, vol. 67, pp 343–358. https://doi.org/10.1007/s13213-017-1261-7
Hartree E.F. Determination of protein: a modification of the Lowry method, that gives a linear photometric response. Anal. Biochem., 1972, vol. 48, pp. 422-427. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(72)90094-2.
Halaouli S., Asther M., Sigoillot I.-C. Fungal tyrosinases: new prospects in molecular characteristics, bioengineering and biotechnological application. J. Appl. Microbiol., 2006, vol. 100, pp. 219-232. https://doi.org/10.1111/j.1365-2672.2006.02866.x
Ikehata K. Nicell J.A. Color and toxicity removal following tyrosinase – catalyzed oxidation of phenols. Biotechnol. Progr., 2000, vol. 16, no 4, pp. 533-540. https://doi.org/10.1021/bp0000510
Lee S.Y., Baek N., Nam T.G. Natural, semisynthetic and synthetic tyrosinase inhibitors. J. Enzyme Inhibition Med. Chem., 2015, vol. 31, pp. 3-13. http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2015.1004058
Leeuwen J.V., Wichers H.J. T yrosinase activity and isoform composition in separate tissues during development of Agaricus bisporus fruit bodies. Mycological Res., 1999, vol. 103, pp. 413-418. http://dx.doi.org/10.1017/S095375629800731X
Pillaiyar T., Manickam M., Namasivayam V. Skin whitening agents: medicinal chemistry perspective of tyrosinase inhibitors. J. Enzyme Inhib. Med. Chem., 2017, vol.32, pp. 403-425. http://dx.doi.org/10.1080/14756366.2016.1256882.
Rossi A.M., Perez, M.I. Treatment of hyperpigmentation. Facial plastic surgery clinics of North America, 2011, vol. 19, pp. 313-324. https://doi.org/10.1016/j.fsc.2011.05.010
Singleton V. L., Othofer R., Lamnela-Raventos R. Analysis of total phenols and other oxidation substrates and antioxidants by means of Folin-Ciocalteu reagent. Meth. Enzymol., 1999, vol. 299, pp. 152-178. https:// doi.org/10.1016/S0076-6879(99)99017-1
Shesterenko Yu., Romanovska I., Sevastyanov O., Karpenko A., Zanoza S. Poshuk novykh syntetychnykh inhibitoriv tyrozynazy. Visn. Odes. nac. univ., Him., 2017. vol. 22, no 4, pp. 69-79. (in Ukrainian).
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2018 Вісник Одеського національного університету. Хімія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International License.
Правовласниками опублікованого матеріалу являються авторський колектив та засновник журналу на умовах, що визначаються видавничою угодою, що укладається між редакційною колегією та авторами публікацій. Ніяка частина опублікованого матеріалу не може бути відтворена без попереднього повідомлення та дозволу автора.
Публікація праць в Журналі здійснюється на некомерційній основі. Комісійна плата за оформлення статті не стягується.
